Pertemuan 15 : ANALISIS PEMBENTUKAN STRUKTUR SEKUNDER DAN TERSIER PADA PROTEIN

Rangkaian asam amino yang ditunjukkan di atas hanya mewakili satu tingkat struktur protein, tingkat yang paling sederhana. Struktur ini dikenal sebagai struktur utama protein, dan itu hanya urutan linear asam amino dalam protein. Semua protein memiliki setidaknya dua tingkat struktur. Gugus asam amino yang membentuk protein semua membawa muatan listrik. Biaya mereka bertanggung jawab atas fakta bahwa beberapa bagian dari rantai protein menarik satu sama lain dan bagian lainnya saling tolak. Rantai asam amino, oleh karena itu, selalu mengambil semacam struktur tiga dimensi. Yang paling umum dari struktur ini dikenal sebagai helix alpha.

Protein yang tersusun dari rantai asam amino akan memiliki berbagai macam struktur yang khas pada masing-masing protein. Karena protein disusun oleh asam amino yang berbeda secara kimiawinya, maka suatu protein akan terangkai melalui ikatan peptida dan bahkan terkadang dihubungkan oleh ikatan sulfida. Selanjutnya protein bisa mengalami pelipatan-pelipatan membentuk struktur yang bermacam-macam. Adapun struktur protein meliputi struktur primer, struktur sekunder, struktur tersier, dan struktur kuartener

STRUKTUR SEKUNDER

Struktur sekunder merupakan struktur primer ditambah dengan Ikatan hidrogen antar residu asam amino berdekatan. Ikatan H membentuk folding untuk meminimumkan driving force gugus hidrofobik dengan pelarut. Struktur a-Heliks, ikatan H pada satu rantai polipeptida. Merupakan penyusun utama protein serat seperti a-Keratin dalam rambut, wol dan kuku. Struktur lembaran b-berlipat ikatan H terjadi antar rantai polipeptida, contoh struktur ini terdapat pada sutera. Protein serat (Fibrous) merupakan pengulangan struktur sekunder, biasanya tidak larut dalam air.Struktur sekunder merupakan kombinasi antara struktur primer yang linear  distabilkan oleh ikatan hidrogen antara gugus =CO dan =NH di sepanjang tulang belakang polipeptida. Salah satu contoh struktur sekunder adalah α-heliks dan β-pleated (Gambar 5 dan 6). Struktur ini memiliki segmen-segmen dalam polipeptida  yang terlilit atau terlipat secara berulang.

                                      

                            

                               

Ada dua bentuk lembaran berlipat, yaitu bentuk paralel dan bentuk anti paralel. Bentuk paralel terjadi apabila rantai polipeptida yang berikatan melalui ikatan hidrogen itu sejajar dan searah, sedangkan bentuk anti paralel terjadi apabila rantai polipeptida berikatan dalam posisi sejajar tetapi berlawanan arah . Struktur helix dan lembaran berlipat merupakan struktur sekunder protein.

Struktur α-heliks terbentuk antara masing-masing atom oksigen karbonil pada suatu ikatan peptida dengan hidrogen yang melekat ke gugus amida pada suatu ikatan peptida empat residu asam amino di sepanjang rantai polipeptida (Murray et al, 2009).

Pada struktur sekunder β-pleated terbentuk melalui ikatan hidrogen antara daerah linear rantai polipeptida. β-pleated ditemukan dua macam bentuk, yakni antipararel dan pararel (Gambar 7 dan 8). Keduanya berbeda dalam hal pola ikatan hidrogennya. Pada bentuk konformasi antipararel memiliki konformasi ikatan sebesar 7 Å, sementara konformasi pada bentuk pararel lebih pendek yaitu 6,5 Å (Lehninger et al, 2004). Jika ikatan hidrogen ini dapat terbentuk antara dua rantai polipeptida yang terpisah atau antara dua daerah pada sebuah rantai tunggal yang melipat sendiri yang melibatkan empat struktur asam amino, maka dikenal dengan istilah β turn

                               

                              

                              

                                 

STRUKTUR TERSIER

Struktur tersier dari suatu protein adalah lapisan yang tumpang tindih di atas pola struktur sekunder yang terdiri atas pemutarbalikan tak beraturan dari ikatan antara rantai samping (gugus R) berbagai asam amino (Gambar 10). Struktur ini merupakan konformasi tiga dimensi yang mengacu pada hubungan spasial antar struktur sekunder. Struktur ini distabilkan oleh empat macam ikatan, yakni ikatan hidrogen, ikatan ionik, ikatan kovalen, dan ikatan hidrofobik. Dalam struktur ini, ikatan hidrofobik sangat penting bagi protein. Asam amino yang memiliki sifat hidrofobik akan berikatan di bagian dalam protein globuler yang tidak berikatan dengan air, sementara asam amino yang bersifat hodrofilik secara umum akan berada di sisi permukaan luar yang berikatan dengan air di sekelilingnya.

                                           

                                     

Struktur tersier  menunjukkan kecenderungan polipeptida membentuk lipatan atau gulungan, dengan demikian akan membentuk struktur yang kompleks dan struktur ini dimantapkan oleh  adanya  beberapa ikatan antara gugus R pada molekul asam amino yang membentuk protein. Struktur tersier terjadi karena beberapa interaksi rantai samping, menyebabkan struktur polipeptida yang lebih stabil, Struktur tersier tersusun oleh satu rantai polipeptida. Struktur tersier terdapat pada Protein Globular, dengan konformasi yang fleksibel untuk menjalankan fungsi biologinya.

                                        

PERMASALAHAN :

1.      Apa yang menjadi dasar utama untuk menentukan struktur dari protein…

2.      Pada struktur sekunder terdapat struktur α-heliks, jelaskan apa itu stuktur α-heliks…

3.      Dijelaskan bahwa ada dua bentuk lembaran berlipat, yaitu bentuk paralel dan bentuk anti paralel. Apa yang menyebabkan hal tersebut dapat terjadi…